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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子产品的冗杂性和多个N-glycoproteins低呈现情况让 对N-glycosylation组成的定性分析的描素颇为吃力。在探测低丰度的N糖基化遮盖血清酶质或肽段时,进来夹杂非常多的未遮盖的血清酶质肽断,这很可能将低丰度的糖基化遮盖血清酶质肽段的电磁波遮盖。凝素亲和法是现今糖血清酶质质组学中应运比较多泛的分开生物富集工艺。凝集素(lectin)一类糖组合血清酶质质,能专业掌握某一些特异组成的单糖或聚糖中独特的糖基回文序列而与之组合,它们的与糖链可逆反应非共价组合,糖血清酶质或糖肽被凝集素捉捕完后,一般是用独特的单糖能够激烈组合凝集素将糖血清酶质或糖肽过柱接下来。 蛋清质路过酶解后巧用凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,在此之后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去拼接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该处里倒致Asn团伙结构量提升2.9890Da。然后用高导致精度LC-MS质谱仪论文检测脱糖后的肽段,采用数值检索数值库,填写脱糖后团伙结构量与它基础理论团伙结构量的不同已经糖基化装饰肽段的编码序列,为了认定好该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定好在此之后,再巧用label-free的的基本原理对其做降钙素原检测阐述。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及到物品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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